En culture pure, certains champignons ectomycorhiziens sont capables de sécréter de grandes quantités de phosphatase acide (AcPase). L’hypothèse centrale de ce travail est que ces enzymes joueraient un rôle déterminant dans la mobilisation de P organique (Po) des sols forestiers. Pour étudier cette hypothèse nous avons utilisé le basidiomycète ectomycorhizien modèle Hebeloma cylindrosporum, reconnu pour sa forte capacité de sécrétion d’AcPase in vitro. La séparation des protéines sécrétées dans le milieu de culture par une résine échangeuse de cations a permis l’identification de quatre fractions d’activité phosphatase. Les AcPases contenues dans ces fractions ont libéré du P inorganique (Pi) à partir de Po extrait d’un podzol acide. Les vitesses d’hydrolyse sont accélérées quand le sol est préalablement autoclavé, suggérant que les pools de Po microbiens libérés par l’autoclavage seraient un meilleur substrat pour les AcPases de H. cylindrosporum. Un gène codant pour une AcPase, nommé HcPhoA, a été identifié dans une banque d’ADNc de H. cylindrosporum. L’expression de HcPhoA est fortement augmentée dans le mycélium en culture pure en réponse à la déficience en Pi, indiquant que la production de HcPhoA est régulée au niveau transcriptionnel. Cependant, la transcription de HcPhoA survient après celle de HcPT1, qui code un transporteur H+:Pi. La mycorhization du Pin maritime par H. cylindrosporum a augmenté la croissance et le prélèvement net de P des plantes à partir d’un podzol acide pauvre en Pi. L’augmentation de l’expression de HcPhoA dans les ectomycorhizes pourrait indiquer un rôle de HcPhoA dans la minéralisation du P organique du sol au profit de la plante hôte.