Les caséines, une famille de phosphoprotéines acides, interagissent avec le phosphate de calcium colloïdal pour s’organiser en une structure supramoléculaire: la micelle de caséines. La structure de la micelle de caséines détermine les caractéristiques fonctionnelles de la fraction protéique du lait et conditionne sa transformation industrielle. Cependant, la structure interne de la micelle n'est pas élucidée. Des modèles micellaires ont été développés à partir d'études biochimiques et biophysiques réalisées sur des micelles reconstituées ainsi que des expériences in vitro axées sur la composition, la taille, les propriétés de la micelle et de ses composants. Ces modèles ont permis d'améliorer les connaissances sur la structure micellaire mais ne reflètent pas précisément son organisation interne native. De nombreuses interrogations subsistent concernant l'agencement des caséines dans la micelle, l'existence ou non d'associations privilégiées, les interactions entre les caséines et la fraction minérale, et le rôle de chacun de ces composants dans le processus d'élaboration de cet édifice supramoléculaire. Pour mieux comprendre l'organisation interne de la micelle et les mécanismes d'interaction mis en jeu dans l'assemblage de cette structure, nous avons étudié la formation de la micelle de caséines dans la voie de sécrétion de la cellule épithéliale mammaire (CEM). Dans un premier temps, nous avons choisi de caractériser l'état d'agrégation des caséines dans le premier compartiment de la voie de sécrétion, le réticulum endoplasmique rugueux (RER). Des fractions purifiées de microsomes rugueux, issues du RER du tissu mammaire de rat, ont été perméabilisées par de la saponine dans des conditions conservant ou non la structure micellaire. L'analyse du comportement des caséines immatures des microsomes, en conditions conservatives, montre que la caséine beta ne semble pas agrégée dans ce compartiment alors qu'une forte proportion de la caséine alphaS1 reste associée aux microsomes. Les extractions membranaires dans différentes conditions physico-chimiques ont révélé l'existence d'une forme membranaire de la caséine alphaS1 dans les microsomes rugueux mais également dans des compartiments plus tardifs de la voie de sécrétion. De plus, nous montrons que les ponts disulfures intermoléculaires jouent un rôle important dans la liaison de la protéine avec les membranes. Pour caractériser les bases moléculaires de l'interaction de la caséine alphaS1 avec les membranes, des extractions membranaires avec des détergents non-ioniques ont été réalisées. D'après nos résultats, une fraction de la caséine alphaS1 interagirait avec des domaines membranaires résistants aux détergents. L'originalité de ce travail a été de montrer l'existence, pour la première fois, d'une forme membranaire d'une caséine dans la CEM. Nos résultats suggèrent que cette forme membranaire de la caséine alphaS1 pourrait jouer un rôle clé dans l'édification de la structure micellaire et/ou dans le transport intracellulaire et la sécrétion des caséines.