l'hydrolyse de protéines et de divers souices de carbone et produites par des souches hyperthermophiles isolées localement. Le travail de sélection de micro-organismes a permis d'isoler trois micro-organismes thermophiles dont l'un a été clairement assigné au genre Pyrococcus. La souche P .sp. HT3 a été isolée d'un source hydrothermale situé dans aire géographique volcanique spécifique du nord-est Algérien , à une profondeur de 13 m. Elle a en commun avec d'autres Pyrococcus le mode hétérotrophe de nutrition, Fhyperthermophilie, la capacité d'utiliser des acides aminés en tant que seules sources de carbone et d'azote et enfin la composition, en éther d'acides gras ,des lipide. Sur la base de nos données phylogénétiques (comparaison de séquence rRNA 16S), le contenu G+C (% mole), les analyses chimiotaxonomiques, et les propriétés physiologiques ' (temps de dédoublement, utihsation des sucres, morphologie etc.), Fisolat HT3 semble être une nouvelle souche de Pyrococcm. Toutefois d'avantage d'analyses sont nécessaires pour préciser sa position taxonomique. C'est celle -ci qui a été retenue pour la suite de l'étude . L'intérêt de cette souche nommée Pyrococcm sp. HT3 , est qu'elle produit, entre autres, une cellobiase et une bétagalactosidase actives à pH 7.5 et à 80°C Ces enzymes sont cajables de libérer à 75°C les monomères de glucose et/ou de galactose selon le cas ; mais aussi une protéases légèrement alcaline car pouvant agir même à pH 8 et ayant donné des résultats probants lors des tests d'utilisation dans les détergent par supplémentation de lessives locales. La protéase alcaline extracellulaire produite par la souche Pyrococcm .sp.HT3 et partiellement caractérisée est une protéase thermostable a serine. Elle est également stable aux températures élevées, et en présence de certains inhibiteurs et est compatible avec des détergents commerciaux importés ( résultats non présentés) et locaux Elle a été purifiée par fiactionnement au sulfate d'ammonium, chromatographie échangeuse d'ions , chromatographie d'exclusion sur Sephadex G-100 et par électrophorèse sur gel de polyacrylamide .Cette enzyme a été purifiée 21 fois avec un activité spécifique d'environ 3.7 U/mg et un rendement final de 7.5 % ; Durant les étapes de purification ,un certain nombre de substrats a été testé pour déterminer si l'activité observée vis à vis de l'aiocaseine pouvait être due à plus d'une protéase dans l'extrait brut. L'échantillon purifié après élution sur Sephadex G-lOO , a montré une seule bande protéique sur SDS-PAGE ,conespondant à la fraction active détectée par chromatographie sur couche mince. La souche Psp.HT3 produisit la protéase en faible quantité, une étude de biologie moléculaire s'avère nécessaire afin de cloner le gène de celle-ci; la purification réalise dans ce travail constitue donc la première étape de cette étud